TOYOPEARL kromatografi reçineleri hidrofilik, makro gözenekli yapıda ve proses kromatografi çalışmaları için tasarlanmış bulk proses media ürünlerdir. TOYOPEARL reçineler en sık karşımıza çıkan sıvı kromatografi (LC) yöntemleri için mevcuttur: boyut kromatografisi (SEC), hidrofilik etkileşim (HIC), iyon değişim (IEC), Affinite (AFC) ve Protein A Affinite kromatografisi.

TOSOH TOYOPEARL

TOYOPEARL reçineler mükemmel olarak basınç/akış karekteristiği garanti eder. TOYOPEARL pH 2-13 aralığında kararlılık göstermektedir. Partikül boyutları; yüksek performans için 20-40 µm supergrade kalite (S), ekonomik saflaştırma için 40-90 µm (M), genel saflaştırma için 90-120 µm coarse kalite (C) ve ektra genel kalite olarak 100 – 300 µm extra coarse kalite (EC) üretilmektedir.
Benzer kimyasal özelliklere sahip TOYOPEARL and TSKgel kolonlar scale-upKromatografi çalışmalarında ölçek büyütmek, genelde kolon iç çapı belirlenen özelliklere göre daha büyük olarak preparatif yada proses kromatografi çalışmalarında kullanılır. çalışmalarına izin vermektedir.. TOYOPEARL polimerik reçineler bulk media olarak ve görüntülemeye uygun prepacked ToyoScreen ve MiniChrom kolonlar olarak mevcuttur.

Boyut Kromatografisi (SEC)

Boyut Kromatografisi (SEC) aynı zamanda sulu mobil fazlar ile birlikte kullanıldığında Jel Filtrasyon kromatografisi (GFC) olarak da bilinir. SEC gözenekli partiküller kullanılarak farklı boyutlarda biyolojik moleküllerin seperasyonunda kullanılır. Bu tekniğin temel avantajı küçük moleküllere kıyasla büyük moleküllerin ayrımında daha iyi sonuçlar gösteririr.

TOYOPEARL ve TSKgel kromatografi medya ürünler biyosaflaştırma için üretilmiş polimerik platforma sahip makro-gözenekli yapıda reçinelerdir.

Teknik Özellikler

Faz İsmi

Gözenek Büyüklüğü (nm)

Boyut Limiti (Da)

Partikül Boyutu (µm)

Basınç Oranı (MPa)

Taşıma Solventi

pH Çalışma Aralığı

TOYOPEARL HW-40

5

10000

75 (C-grade), 45 (F-grade), 30 (S-grade)

0.3

%20 Etanol

2-13

TOYOPEARL HW-50

12.5

80000

45 (F-grade), 30 (S-grade)

0.3

%20 Etanol

2-13

TOYOPEARL HW-55

50

700000

45 (F-grade), 30 (S-grade)

0.3

%20 Etanol

2-13

TOYOPEARL HW-65

100

5000000

45 (F-grade), 30 (S-grade)

0.3

%20 Etanol

2-13

TOYOPEARL HW-75

>100

50000000

45 (F-grade), 30 (S-grade)

0.3

%20 Etanol

2-13

İyon Değişim Kromatografisi (IEC)

İyon Değişim Kromatografisi (IEC yada IEX) hedef yüklü moleküller ve immobilize ligandlar arasındaki etkileşim üzerinden hareket eden kromatografik reçinelerdir. IEX iki alt grup olarak ayrılmıştır. Katyon değişim kromatografisi, mobil faz içerisinde bulunan pozitif yüklü moleküller reçineler üzerinde bulunan negatif yüklü ligandlar ile bağ oluştururlar ve anyon değişim kromatografisi, mobil faz içerisinde bulunan negatif yüklü moleküller immobilize pozitif yüklü ligandlar ile bağlanırlar.

Tosoh Bioscience anyon ve katyon değişim kromatografi çalışmaları için geniş bir portföyde kuvvetli ve zayıf iyon değişim reçineleri sunmaktadır. “Kuvvetli” ve “zayıf” terimleri reçine üzerinde bulunan fonksiyonel grubun asit/baz özelliklerini temsil etmektedir. Kuvvetli iyon değişim reçineleri geniş bir pH aralığında yüzey üzerinde aynı yük yoğunluğuna sahiptir, oysaki zayıf iyon değişim reçinelerinin yük yoğunluğu pH ile değişmektedir.  Zayıf iyon değişim reçinelerinin seçicilik ve kapasitesi farklı pH değerlerinde farklı özellik göstermektedir.

TOSOH TOYOPEARL ve TSKgel IEC Reçineler

Anyon Değişim Reçineleri

Katyon Değişim Reçineleri

TOYOPEARL NH2-750F

TOYOPEARL SP-650 (C, M, S grades)

TOYOPEARL SuperQ-650 (C, M, S grades) TOYOPEARL GigaCap S-650 (M,S grades)
TOYOPEARL GigaCap Q-650 (M,S grades) TOYOPEARL CM-650 (C,M,S grades)
TOYOPEARL DEAE-650 (C,M,S grades) TOYOPEARL GigaCap CM-650 (M grade only)
TOYOPEARL GigaCap DEAE-650 (M grade only)  TOYOPEARL MegaCap II-550 (EC grade)
TOYOPEARL QAE-550 (C grade only)  TOYOPEARL SP-550 (C grade only)
TOYOPEARL Q-600 AR (C grade only)  TSKgel SP-3PW (20 micron)
TSKgel SuperQ-5PW (20 and 30 micron)  TSKgel SP-5PW (20 and 30 micron)
TSKgel DEAE-5PW (20 and 30 micron)

 

Hidrofobik Etkileşim Kromatografisi (HIC)

Hydrophobic Interaction Chromatography (HIC) is a powerful tool for the process purification of biomolecules. The technique utilizes the accessible hydrophobic regions located on protein surfaces and their interactions with a weakly hydrophobic stationary phase. Proteins and other molecules with hydrophobic surfaces are attracted to the hydrophobic ligands of HIC resins by employing an aqueous high salt mobile phase. The salt conditions contribute to a lyotropic effect which allows the proteins to bind to a hydrophobic ligand. Proteins are eluted by decreasing the salt concentration. Most therapeutic targets are eluted in a low salt or a no salt buffer. Since HIC separations are done under mild eluting conditions, biological activity is typically retained.

Mixed-Mode Kromatografi

Mixed-Mode or Multimodal Chromatography expands the range of chromatographic modes applied in biopurification. Mixed-Mode media combine ionic and hydrophobic interactions and offer new selectivities and a higher salt tolerance than traditional ion exchange media.

Affinite Kromatografisi

Affinity Chromatography (AFC) makes use of specific binding interactions between molecules. This specificity makes it attractive as a capture step to isolate the target molecule from crude extracts. A particular ligand is chemically immobilized to a solid support so that when the crude extract is passed over the column, those molecules having a specific binding affinity to the ligand become adsorbed. After the non-specifically binding components are washed away, the target molecule is desorbed from the support, resulting in its purification from the original sample.

In AFC the mechanism of binding and elution varies depending on the immobilized ligand used. In Protein A chromatography elution is accomplished by decreasing the pH. In other cases such as with Chelate resins (for Immobilized Metal Affinity Chromatography or IMAC) the binding and elution mechanism may change through the use of different metals or chemical modifiers.

Protein A Affinite Kromatografisi

Protein A Chromatography relies on the specific and reversible binding of antibodies to an immobilized protein A ligand. Protein A is a 56 kDa surface protein of Staphylococcus aureus. It is composed of five immunoglobulin-binding domains, each of which are able to bind proteins from many mammalian species, most notably Immunoglobulin G (IgG) through the heavy chain within the Fc region. While the native form of Protein A was used as the ligand for first generation Protein A resins, recombinant forms (rProtein A) produced in E. coli are the most prevalent today. Modifications to the protein structure of the ligand, the advent of ligands composed of single domain multimers, and multipoint attachment have given rise to the caustic stable, high capacity and extremely robust Protein A resins in use today.